研究人员表明，穗蛋白上的多糖或新冠肺炎是细胞进入的关键。

根据最近发表在eLife杂志上的一项研究，科学家模拟了新冠肺炎刺突蛋白从识别到进入宿主细胞的转化过程，发现刺突蛋白上的多糖可能是病毒进入细胞的关键，破坏这种结构可能是阻止病毒传播的策略。研究结果为研究影响新冠肺炎的动力因素提供了依据。

新冠肺炎生命周期的一个重要方面是病毒能够附着在宿主细胞上并转移其遗传物质。它通过刺突蛋白实现这一目标，刺突蛋白由三个独立的部分组成:将刺突锚定到病毒上的跨膜束和两个S亚单位(S1和S2)。为了感染人类细胞，S1亚单位与人类细胞表面一种叫做ACE2的分子结合，S2亚单位将病毒和人类细胞膜分离融合。虽然这一过程是已知的，但其发生的确切顺序仍不清楚。通过在微秒和原子水平上理解这些蛋白质结构的运动，有可能找到新冠肺炎治疗的潜在目标。

“目前大多数治疗策略和疫苗都聚焦于病毒入侵的ACE2识别步骤，但另一种策略是针对病毒与人类宿主细胞融合的结构变化。”该研究论文的合著者、莱斯大学物理学教授、理论生物物理中心联合主任何塞·奥努伊卡解释说。

通过实验检测这些中间瞬态结构是极其困难的，因此本研究采用了简化的计算机模拟，可以捕捉融合前后S2亚基的动态变化。

研究人员使用基于全原子结构的模型进行了数千次模拟。模拟表明，多糖形成“笼子”，抓住S2亚基的“头部”，使S2亚基在从S1亚基到融合病毒和细胞膜的分离过程中以中介的形式停顿。在没有多糖的情况下，S2亚基的构象时间要短得多。

模拟还表明，将S2头部保持在特定位置有助于S2亚单位“招募”人类宿主细胞并与它们的细胞膜融合，因为它可以允许被称为融合肽的短蛋白质从病毒中延伸出来。事实上，S2的糖基化显著增加了融合肽延伸到宿主细胞膜的可能性，但当多糖缺乏时，这种情况发生的可能性很小。

总的来说，本研究表明刺突蛋白多糖可以引起刺突蛋白转化过程的暂时停顿。这为融合肽捕获宿主细胞提供了关键的机会。没有多糖，病毒颗粒可能无法进入宿主细胞。